Generellitet
Amyloidose er begrepet som brukes for å definere en gruppe sykdommer preget av akkumulering, ofte i det ekstracellulære området, av et fibrillært proteinmateriale, definert som amyloid. Uoppløselige amyloidfibriller danner spesielt stabile forekomster i mange organer.
Andre bilder Amyloidosis - Gallery 2
Symptomer og alvorlighetsgraden av sykdommen avhenger av organet som hovedsakelig påvirkes av amyloidakkumulering og typen amyloidose. Imidlertid er de fleste tilfeller systemiske. Med andre ord er fibrillære forekomster utbredt og kan potensielt svekke funksjonen. I mange vev og organer i kroppen . Diagnose er definert ved biopsi, ved å undersøke en liten prøve av vev under et mikroskop. Potensielle etiologiske faktorer varierer i henhold til varianten av amyloidose. Tilgjengelige behandlinger kan hjelpe til med å håndtere symptomer og begrense amyloidproduksjon.
Kjennetegn ved amyloidforekomster
Amyloidose stammer fra forstyrrelser i den sekundære strukturen til proteiner (med β-brettet arkkonfigurasjon). Under normale forhold blir proteiner faktisk syntetisert i en lineær streng av aminosyrer, som når de brettes, får en spesifikk romlig konformasjon (proteinfolding). Takket være strukturen, derfor med den riktige proteinfoldingen, er proteinet i stand til å utføre de fysiologiske funksjonene det er ansvarlig for. Amyloidproteinene stammer fra en forløper som er behandlet av cellene feil (på grunn av "feilfolding") "). Proteinene som danner fibriller er diversifisert i henhold til størrelse, aminosyresekvens og nativ struktur, men blir til uløselige aggregater som er like i struktur og egenskaper. Forløperne til fibriller er representert av primære molekyler (eksempel: lett kjede av immunglobuliner, β2-mikroglobulin, apolipoprotein A1, etc.) eller fra produkter som gjenspeiler en endring i s aminosyre -likhet. Den avvikende sekundære strukturen disponerer for dannelse av fibriller, som kan deponeres lokalt i vev og organer og føre til svekkelse av deres normale fysiologiske funksjon. Mer enn 20 forskjellige proteinforløpere er identifisert som kan ta på seg en amyloidformasjon, som er hvorfor de eksisterer mange forskjellige typer amyloidose.
Basert på plasseringen av amyloidforekomstene, kan sykdommen deles inn i:
- Lokalisert form: Begrenset til et bestemt organ eller vev (hjerte, nyrer, mage -tarmkanal, nervesystem og dermis) og er vanligvis mindre alvorlig enn systemiske (diffuse) former. For eksempel kan amyloidose bare påvirke huden og forårsake misfarging og / eller kløe. En bestemt type amyloidprotein har også blitt funnet i hjernen til pasienter med Alzheimers sykdom. Lokalisert amyloidose er typisk for aldring og berørte pasienter. Fra type 2 diabetes (hvor protein bygger seg opp i bukspyttkjertelen).
- Systemisk form: amyloidforekomster er tilstede i forskjellige organer og kjenner generelt igjen neoplastisk, inflammatorisk, genetisk eller iatrogen opprinnelse. Systemisk amyloidose er ofte veldig alvorlig: det skader vanligvis hjerte, nyrer, tarm og nerver og forårsaker progressiv insuffisiens av organet.
Klassifisering
Det er mange former for amyloidose, klassifisert i henhold til naturen til proteinene som utgjør fibrillære forekomster.
De vanligste variantene er:
- Primær amyloidose (også kalt lettkjedet amyloidose, AL);
- Sekundær amyloidose (også kalt ervervet amyloidose, AA);
- Arvelig amyloidose;
- Aldringsassosiert amyloidose (eller senil systemisk amyloidose).
